Globüler Hemoproteinler

Bu video dersi, globüler hemoproteinler sınıfında yer alan hemoglobin ve miyoglobinin moleküler yapılarını, oksijen bağlama özelliklerini ve ilişkili klinik patolojileri ele almaktadır. Ders kapsamında demir ve protoporfirin halkasından oluşan hem kısmı ile globin protein zincirlerinin oluşturduğu kompleks yapı incelenmektedir. Oksijene afinitesi düşük olan sıkı T (taut) formu (deoksihemoglobin) ile gevşek yapılı, oksijen afinitesi yüksek olan R (relax) formu karşılaştırılmaktadır. Miyoglobinin tek zincirli yapısıyla kasta oksijen depolama rolü ve hemoglobinin 4 zincirli yapısı sayesinde gösterdiği kooperatif etki (sigmoidal eğri) detaylandırılmaktadır. Hemoglobinin oksijeni bırakma basınç göstergesi olan P50 değeri (hemoglobin için 26 mmHg, miyoglobin için 1 mmHg) ve eğrinin sağa kaymasını (afinite azalmasını) sağlayan faktörler (pH düşmesi, CO2 artışı, sıcaklık, 2,3-DPG) açıklanmaktadır. Son olarak, demirin artı 3 değerlikli olmasıyla oluşan ve oksijen bağlayamayan methemoglobin yapısı, bunu kontrol eden methemoglobin redüktaz sistemi ve globin zincirindeki tek aminoasit mutasyonuyla karakterize orak hücreli anemi patofizyolojisi çözümlenmektedir.