Enzim Kinetiği

Bu video dersi, enzimlerin kinetik davranış modellerini, aktivitelerinin kovalent ve allosterik düzenlenme mekanizmalarını ve inhibisyon türlerini ele almaktadır. Ders kapsamında tek alt üniteli basit enzimlerin gösterdiği hiperbolik Michaelis-Menten modeli tanımlanarak; enzimin substrata afinitesini gösteren Km (Michaelis sabiti) ve maksimum reaksiyon hızı olan Vmax kavramları Lineweaver-Burk doğrusal grafiği üzerinden açıklanmaktadır. Enzim aktivitesinin kovalent olarak düzenlenmesini sağlayan kovalent modifikasyonlar; fosforilasyon/defosforilasyon (protein kinaz ve fosfatazlar), histon modifikasyonlarında yer alan asetilasyon, epigenetik DNA metilasyonu ve proteozomal yıkıma götüren ubikutinasyon süreçleri incelenmektedir. Klasik Michaelis-Menten eğrisi göstermeyip sigmoidal davranış sergileyen ve homotropik/heterotropik modülatörlerle düzenlenen allosterik enzimler ve feedback inhibisyon mekanizmaları detaylandırılmaktadır. Son olarak, COX-1 enzimini geri dönüşümsüz asetalleyerek bloke eden aspirinin dahil olduğu suizit (intihar) inhibitörleri ve bunların irreversibil etkileri çözümlenmektedir.